Białka

Białka to makrocząsteczkowe substancje naturalne składające się z łańcucha aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym. Najważniejszą rolą tych związków jest regulacja reakcji chemicznych w organizmie (rola enzymatyczna). Ponadto pełnią funkcje ochronne, hormonalne, strukturalne, odżywcze, energetyczne.

Ze względu na strukturę białka dzielą się na proste (białka) i złożone (białka). Ilość reszt aminokwasowych w cząsteczkach jest różna: mioglobina wynosi 140, insulina 51, co tłumaczy wysoką masę cząsteczkową związku (Mr), która waha się od 10 000 do 3 000 000 Daltonów.

Białka stanowią 17% całkowitej masy ciała człowieka: 10% to skóra, 20% to chrząstki, kości, a 50% to mięśnie. Pomimo faktu, że rola białek i proteidów nie została dziś dokładnie zbadana, funkcjonowanie układu nerwowego, zdolność do wzrostu, rozmnażania się organizmu, przebieg procesów metabolicznych na poziomie komórkowym jest bezpośrednio związany z aktywnością aminokwasów kwasy.

Historia odkrycia

Proces badania białek rozpoczął się w XVIII wieku, kiedy to grupa naukowców kierowana przez francuskiego chemika Antoine'a Francois de Furcroix badała albuminę, fibrynę, gluten. W wyniku tych badań białka zostały podsumowane i wyizolowane do odrębnej klasy.

W 1836 roku Mulder po raz pierwszy zaproponował nowy model budowy chemicznej białek oparty na teorii rodników. Pozostał powszechnie akceptowany do lat 1850. XIX wieku. Współczesna nazwa białka – białko – związek otrzymany w 1838 roku. A pod koniec XX wieku niemiecki naukowiec A. Kossel dokonał sensacyjnego odkrycia: doszedł do wniosku, że aminokwasy są głównymi elementami strukturalnymi „elementy budowlane”. Teoria ta została eksperymentalnie udowodniona na początku XX wieku przez niemieckiego chemika Emila Fischera.

W 1926 roku amerykański naukowiec James Sumner w trakcie swoich badań odkrył, że wytwarzany w organizmie enzym ureaza należy do białek. Odkrycie to dokonało przełomu w świecie nauki i doprowadziło do uświadomienia sobie znaczenia białek dla ludzkiego życia. W 1949 roku angielski biochemik Fred Sanger eksperymentalnie wyprowadził sekwencję aminokwasową hormonu insuliny, co potwierdziło słuszność myślenia, że ​​białka są liniowymi polimerami aminokwasów.

W latach 1960. po raz pierwszy na podstawie dyfrakcji rentgenowskiej uzyskano struktury przestrzenne białek na poziomie atomowym. Badania nad tym wysokocząsteczkowym związkiem organicznym trwają do dziś.

Struktura białka

Głównymi jednostkami strukturalnymi białek są aminokwasy, składające się z grup aminowych (NH2) i reszt karboksylowych (COOH). W niektórych przypadkach rodniki azotowo-wodorowe są związane z jonami węgla, których liczba i lokalizacja determinują specyficzne właściwości substancji peptydowych. Jednocześnie pozycja węgla w stosunku do grupy aminowej jest podkreślona w nazwie specjalnym przedrostkiem: alfa, beta, gamma.

W przypadku białek alfa-aminokwasy pełnią funkcję jednostek strukturalnych, ponieważ tylko one, wydłużając łańcuch polipeptydowy, zapewniają fragmentom białka dodatkową stabilność i wytrzymałość. Związki tego typu występują w przyrodzie w postaci dwóch form: L i D (z wyjątkiem glicyny). Pierwiastki pierwszego typu wchodzą w skład białek organizmów żywych wytwarzanych przez zwierzęta i rośliny, a drugiego typu wchodzą w skład struktur peptydów powstałych w wyniku nierybosomalnej syntezy w grzybach i bakteriach.

Bloki budulcowe białek są połączone ze sobą wiązaniem polipeptydowym, które powstaje przez połączenie jednego aminokwasu z karboksylem innego aminokwasu. Krótkie struktury nazywane są zwykle peptydami lub oligopeptydami (ciężar cząsteczkowy 3-400 daltonów), a długie, składające się z ponad 10 aminokwasów, polipeptydami. Najczęściej łańcuchy białkowe zawierają od 000 do 50 reszt aminokwasowych, a czasem od 100 do 400. Białka tworzą specyficzne struktury przestrzenne w wyniku oddziaływań wewnątrzcząsteczkowych. Nazywane są konformacjami białkowymi.

Istnieją cztery poziomy organizacji białek:

1. Pierwszorzędowa jest liniową sekwencją reszt aminokwasowych połączonych ze sobą silnym wiązaniem polipeptydowym.
2. Wtórny – uporządkowana organizacja fragmentów białka w przestrzeni w konformację spiralną lub pofałdowaną.
3. Trzeciorzędowy – sposób przestrzennego ułożenia helikalnego łańcucha polipeptydowego, poprzez zwinięcie drugorzędowej struktury w kulę.
4. Czwartorzędowe – kolektywne białko (oligomer), które powstaje w wyniku oddziaływania kilku łańcuchów polipeptydowych o strukturze trzeciorzędowej.

Kształt struktury białka dzieli się na 3 grupy:

• fibrylarny;
• kulisty;
• membrana.

Pierwszy rodzaj białek to usieciowane nitkowate cząsteczki, które tworzą trwałe włókna lub struktury warstwowe. Biorąc pod uwagę, że białka fibrylarne charakteryzują się dużą wytrzymałością mechaniczną, pełnią w organizmie funkcje ochronne i strukturalne. Typowymi przedstawicielami tych białek są keratyny włosów i kolageny tkankowe.

Białka kuliste składają się z jednego lub więcej łańcuchów polipeptydowych zwiniętych w zwartą strukturę elipsoidalną. Należą do nich enzymy, składniki transportujące krew i białka tkankowe.

Związki błonowe to struktury polipeptydowe osadzone w powłoce organelli komórkowych. Związki te pełnią funkcję receptorów, przepuszczając przez powierzchnię niezbędne cząsteczki i określone sygnały.

Do chwili obecnej istnieje ogromna różnorodność białek, determinowana przez liczbę zawartych w nich reszt aminokwasowych, strukturę przestrzenną i kolejność ich lokalizacji.

Jednak do normalnego funkcjonowania organizmu potrzeba tylko 20 alfa-aminokwasów serii L, z których 8 nie jest syntetyzowanych przez organizm ludzki.

Fizyczne i chemiczne właściwości

Struktura przestrzenna i skład aminokwasowy każdego białka determinują jego charakterystyczne właściwości fizykochemiczne.

Białka to ciała stałe, które podczas interakcji z wodą tworzą roztwory koloidalne. W emulsjach wodnych białka występują w postaci naładowanych cząstek, ponieważ w składzie znajdują się grupy polarne i jonowe (–NH2, –SH, –COOH, –OH). Ładunek cząsteczki białka zależy od stosunku reszt karboksylowych (–COOH), aminowych (NH) oraz pH podłoża. Co ciekawe, struktura białek pochodzenia zwierzęcego zawiera więcej aminokwasów dikarboksylowych (glutaminowego i asparaginowego), co determinuje ich negatywny potencjał w roztworach wodnych.

Niektóre substancje zawierają znaczne ilości diaminokwasów (histydyna, lizyna, arginina), dzięki czemu zachowują się w płynach jak kationy białek. W roztworach wodnych związek jest stabilny dzięki wzajemnemu odpychaniu cząstek o podobnych ładunkach. Jednak zmiana pH pożywki pociąga za sobą ilościową modyfikację zjonizowanych grup w białku.

W środowisku kwaśnym rozkład grup karboksylowych jest hamowany, co prowadzi do zmniejszenia ujemnego potencjału cząsteczki białka. Przeciwnie, w alkaliach jonizacja reszt aminowych spowalnia, w wyniku czego zmniejsza się ładunek dodatni białka.

Przy pewnym pH, tak zwanym punkcie izoelektrycznym, dysocjacja zasadowa jest równoważna kwasowej, w wyniku czego cząsteczki białka agregują i wytrącają się. Dla większości peptydów ta wartość jest w lekko kwaśnym środowisku. Istnieją jednak struktury z ostrą przewagą właściwości alkalicznych. Oznacza to, że większość białek fałduje się w środowisku kwaśnym, a niewielka część w środowisku zasadowym.

W punkcie izoelektrycznym białka są niestabilne w roztworze iw rezultacie łatwo ulegają koagulacji po podgrzaniu. Gdy do wytrąconego białka dodaje się kwas lub zasadę, cząsteczki są ponownie ładowane, po czym związek ponownie się rozpuszcza. Jednak białka zachowują swoje charakterystyczne właściwości tylko przy określonych parametrach pH pożywki. Jeśli wiązania utrzymujące przestrzenną strukturę białka zostaną w jakiś sposób zniszczone, to uporządkowana konformacja substancji ulega deformacji, w wyniku czego cząsteczka przybiera postać losowej chaotycznej cewki. Zjawisko to nazywa się denaturacją.

Zmiana właściwości białka prowadzi do wpływu czynników chemicznych i fizycznych: wysokiej temperatury, promieniowania ultrafioletowego, energicznego wstrząsania, połączenia z osadami białkowymi. W wyniku denaturacji składnik traci aktywność biologiczną, utracone właściwości nie są zwracane.

Białka nadają barwę w trakcie reakcji hydrolizy. Gdy roztwór peptydu łączy się z siarczanem miedzi i alkaliami, pojawia się kolor liliowy (reakcja biuretowa), gdy białka są podgrzewane w kwasie azotowym – żółty odcień (reakcja ksantoproteinowa), podczas interakcji z azotanowym roztworem rtęci – kolor malinowy (Milon reakcja). Badania te służą do wykrywania struktur białkowych różnego typu.

Rodzaje białek możliwe do syntezy w organizmie

Wartość aminokwasów dla organizmu człowieka jest nie do przecenienia. Pełnią rolę neuroprzekaźników, są niezbędne do prawidłowego funkcjonowania mózgu, dostarczają energii do mięśni, a dzięki witaminom i minerałom kontrolują adekwatność ich funkcji.

Głównym znaczeniem połączenia jest zapewnienie prawidłowego rozwoju i funkcjonowania organizmu. Aminokwasy wytwarzają enzymy, hormony, hemoglobinę, przeciwciała. Synteza białek w organizmach żywych zachodzi w sposób ciągły.

Jednak proces ten jest zawieszony, jeśli w komórkach brakuje co najmniej jednego niezbędnego aminokwasu. Naruszenie tworzenia białek prowadzi do zaburzeń trawienia, wolniejszego wzrostu, niestabilności psycho-emocjonalnej.

Większość aminokwasów jest syntetyzowana w organizmie człowieka w wątrobie. Są jednak takie związki, które koniecznie muszą być dostarczane codziennie z pożywieniem.

Wynika to z rozmieszczenia aminokwasów w następujących kategoriach:

• niezastąpiony;
• półwymienny;
• wymienny.

Każda grupa substancji ma określone funkcje. Rozważ je szczegółowo.

Aminokwasy

Człowiek nie jest w stanie samodzielnie wytworzyć związków organicznych z tej grupy, ale są one niezbędne do utrzymania jego życia.

Dlatego takie aminokwasy zyskały miano „niezbędnych” i muszą być regularnie dostarczane z zewnątrz wraz z pożywieniem. Synteza białek bez tego budulca jest niemożliwa. W efekcie brak choćby jednego związku prowadzi do zaburzeń metabolicznych, spadku masy mięśniowej, masy ciała oraz zatrzymania produkcji białka.

Najważniejsze aminokwasy dla organizmu człowieka, w szczególności dla sportowców i ich znaczenie.

1. Walin. Jest składnikiem strukturalnym białka rozgałęzionego (BCAA). Jest źródłem energii, uczestniczy w przemianach metabolicznych azotu, odbudowuje uszkodzone tkanki, reguluje glikemię. Walina jest niezbędna do przepływu metabolizmu mięśni, normalnej aktywności umysłowej. Stosowany w praktyce medycznej w połączeniu z leucyną, izoleucyną do leczenia mózgu, wątroby, uszkodzonych w wyniku zatrucia organizmu lekami, alkoholem lub narkotykami.
2. Leucyna i Izoleucyna. Obniżają poziom glukozy we krwi, chronią tkankę mięśniową, spalają tłuszcz, służą jako katalizatory syntezy hormonu wzrostu, odbudowują skórę i kości. Leucyna, podobnie jak walina, bierze udział w procesach zaopatrzenia w energię, co jest szczególnie ważne dla utrzymania wytrzymałości organizmu podczas wyczerpujących treningów. Ponadto izoleucyna jest potrzebna do syntezy hemoglobiny.
3. Treonina. Zapobiega stłuszczeniowej degeneracji wątroby, uczestniczy w metabolizmie białek i tłuszczów, syntezie kolagenu, elastanu, tworzeniu tkanki kostnej (szkliwa). Aminokwas zwiększa odporność, podatność organizmu na choroby ARVI. Treonina znajduje się w mięśniach szkieletowych, ośrodkowym układzie nerwowym, sercu, wspomagając ich pracę.
4. Metionina. Poprawia trawienie, uczestniczy w przetwarzaniu tłuszczów, chroni organizm przed szkodliwym działaniem promieniowania, łagodzi objawy zatrucia podczas ciąży, jest stosowany w leczeniu reumatoidalnego zapalenia stawów. Aminokwas bierze udział w produkcji tauryny, cysteiny, glutationu, które neutralizują i usuwają z organizmu substancje toksyczne. Metionina pomaga obniżyć poziom histaminy w komórkach u alergików.
5. Tryptofan. Stymuluje wydzielanie hormonu wzrostu, poprawia sen, niweluje szkodliwe działanie nikotyny, stabilizuje nastrój, służy do syntezy serotoniny. Tryptofan w ludzkim ciele jest w stanie zamienić się w niacynę.
6. Lizyna. Uczestniczy w produkcji albumin, enzymów, hormonów, przeciwciał, naprawie tkanek i tworzeniu kolagenu. Aminokwas ten wchodzi w skład wszystkich białek i jest niezbędny do obniżenia poziomu trójglicerydów w surowicy krwi, prawidłowego tworzenia kości, pełnego wchłaniania wapnia i pogrubienia struktury włosa. Lizyna działa przeciwwirusowo, hamując rozwój ostrych infekcji dróg oddechowych i opryszczki. Zwiększa siłę mięśni, wspomaga metabolizm azotu, poprawia pamięć krótkotrwałą, erekcję, libido. Dzięki swoim pozytywnym właściwościom kwas 2,6-diaminoheksanowy pomaga zachować zdrowe serce, zapobiega rozwojowi miażdżycy, osteoporozy i opryszczki narządów płciowych. Lizyna w połączeniu z witaminą C, proliną zapobiegają tworzeniu się lipoprotein, które powodują zatykanie tętnic i prowadzą do patologii sercowo-naczyniowych.
7. Fenyloalanina. Tłumi apetyt, zmniejsza ból, poprawia nastrój, pamięć. W organizmie człowieka fenyloalanina jest zdolna do przekształcenia się w aminokwas tyrozynę, który jest niezbędny do syntezy neuroprzekaźników (dopaminy i noradrenaliny). Ze względu na zdolność związku do przekraczania bariery krew-mózg jest często stosowany w leczeniu chorób neurologicznych. Ponadto aminokwas ten służy do zwalczania białych ognisk depigmentacji na skórze (bielactwa nabytego), schizofrenii i choroby Parkinsona.

Brak niezbędnych aminokwasów w organizmie człowieka prowadzi do:

• opóźnienie wzrostu;
• naruszenie biosyntezy cysteiny, białek, nerek, tarczycy, układu nerwowego;
• demencja;
• utrata masy ciała;
• fenyloketonuria;
• obniżona odporność i poziom hemoglobiny we krwi;
• zaburzenia koordynacji.

Podczas uprawiania sportu niedobór powyższych jednostek strukturalnych obniża wyniki sportowe, zwiększając ryzyko kontuzji.

Źródła żywności niezbędnych aminokwasów

Tabela jest oparta na danych pobranych z Biblioteki Rolniczej Stanów Zjednoczonych – USA National Nutrient Database.

Częściowo wymienny

Związki należące do tej kategorii mogą być wytwarzane przez organizm tylko wtedy, gdy są częściowo dostarczane z pożywieniem. Każda odmiana pół-niezbędnych kwasów spełnia określone funkcje, których nie można zastąpić.

Rozważ ich typy.

1. Arginina. Jest jednym z najważniejszych aminokwasów w ludzkim organizmie. Przyspiesza gojenie uszkodzonych tkanek, obniża poziom cholesterolu i jest potrzebny do utrzymania zdrowia skóry, mięśni, stawów i wątroby. Arginina wzmaga tworzenie limfocytów T, które wzmacniają układ odpornościowy, działa jak bariera zapobiegająca przedostawaniu się patogenów. Ponadto aminokwas wspomaga detoksykację wątroby, obniża ciśnienie krwi, spowalnia wzrost guzów nowotworowych, zapobiega tworzeniu się skrzepów krwi, zwiększa potencję i wzmacnia naczynia krwionośne. Uczestniczy w metabolizmie azotu, syntezie kreatyny i jest wskazany dla osób chcących schudnąć i nabrać masy mięśniowej. Arginina znajduje się w płynie nasiennym, tkance łącznej skóry i hemoglobinie. Niedobór tego związku w organizmie człowieka jest niebezpieczny dla rozwoju cukrzycy, niepłodności u mężczyzn, opóźnionego dojrzewania, nadciśnienia i niedoboru odporności. Naturalne źródła argininy: czekolada, kokos, żelatyna, mięso, nabiał, orzech włoski, pszenica, owies, orzeszki ziemne, soja.
2. Histydyna. Zawarte we wszystkich tkankach ludzkiego ciała enzymy. Uczestniczy w wymianie informacji pomiędzy centralnym układem nerwowym a oddziałami peryferyjnymi. Histydyna jest niezbędna do normalnego trawienia, ponieważ tworzenie soku żołądkowego jest możliwe tylko przy jego udziale. Ponadto substancja zapobiega wystąpieniu reakcji autoimmunologicznych, alergicznych. Brak składnika powoduje utratę słuchu, zwiększa ryzyko rozwoju reumatoidalnego zapalenia stawów. Histydyna znajduje się w zbożach (ryż, pszenica), produktach mlecznych i mięsie.
3. Tyrozyna. Wspomaga powstawanie neuroprzekaźników, łagodzi dolegliwości bólowe w okresie przedmiesiączkowym, przyczynia się do prawidłowego funkcjonowania całego organizmu, działa jak naturalny antydepresant. Aminokwas ten zmniejsza uzależnienie od środków odurzających, kofeinowych, pomaga kontrolować apetyt i służy jako początkowy składnik do produkcji dopaminy, tyroksyny, epinefryny. W syntezie białek tyrozyna częściowo zastępuje fenyloalaninę. Ponadto jest potrzebny do syntezy hormonów tarczycy. Niedobór aminokwasów spowalnia procesy metaboliczne, obniża ciśnienie krwi, zwiększa zmęczenie. Tyrozyna znajduje się w pestkach dyni, migdałach, płatkach owsianych, orzeszkach ziemnych, rybach, awokado, soi.
4. Cystyna. Znajduje się w beta-keratynie – głównym białku strukturalnym włosów, płytek paznokciowych, skóry. Aminokwas jest wchłaniany w postaci N-acetylocysteiny i jest stosowany w leczeniu kaszlu palacza, wstrząsu septycznego, raka i zapalenia oskrzeli. Cystyna utrzymuje trzeciorzędową strukturę peptydów, białek, a także działa jako silny przeciwutleniacz. Wiąże niszczące wolne rodniki, toksyczne metale, chroni komórki przed promieniowaniem rentgenowskim i promieniowaniem. Aminokwas wchodzi w skład somatostatyny, insuliny, immunoglobuliny. Cystynę można otrzymać z następujących produktów spożywczych: brokuły, cebula, produkty mięsne, jajka, czosnek, czerwona papryka.

Charakterystyczną cechą aminokwasów pół-niezbędnych jest możliwość wykorzystania ich przez organizm do tworzenia białek zamiast metioniny, fenyloalaniny.

Wymienny

Związki organiczne tej klasy mogą być wytwarzane przez organizm człowieka samodzielnie, pokrywając minimalne potrzeby narządów wewnętrznych i układów. Aminokwasy wymienne są syntetyzowane z produktów przemiany materii i przyswojonego azotu. Aby uzupełnić codzienną normę, muszą być codziennie w składzie białek z jedzeniem.

Zastanów się, które substancje należą do tej kategorii:

1. Alanina. Stosowany jako źródło energii, usuwa toksyny z wątroby, przyspiesza przemianę glukozy. Zapobiega rozpadowi tkanki mięśniowej na skutek cyklu alaninowego w postaci: glukoza – pirogronian – alanina – pirogronian – glukoza. Dzięki tym reakcjom składnik budulcowy białka zwiększa zapasy energii, przedłużając żywotność komórek. Nadmiar azotu podczas cyklu alaninowego jest wydalany z organizmu wraz z moczem. Ponadto substancja stymuluje produkcję przeciwciał, zapewnia metabolizm kwasów, cukrów oraz poprawia odporność. Źródła alaniny: produkty mleczne, awokado, mięso, drób, jaja, ryby.
2. Glicyna. Uczestniczy w budowie mięśni, syntezie hormonów, zwiększa poziom kreatyny w organizmie, wspomaga przemianę glukozy w energię. Kolagen to 30% glicyna. Synteza komórkowa jest niemożliwa bez udziału tego związku. W rzeczywistości, jeśli tkanki są uszkodzone, bez glicyny, organizm ludzki nie będzie w stanie goić ran. Źródłami aminokwasów są: mleko, fasola, ser, ryby, mięso.
3. Glutamina. Związek organiczny po przekształceniu w kwas glutaminowy przenika przez barierę krew-mózg i działa jak paliwo do pracy mózgu. Aminokwas usuwa toksyny z wątroby, zwiększa poziom GABA, utrzymuje napięcie mięśniowe, poprawia koncentrację, bierze udział w produkcji limfocytów. Preparaty L-glutaminy są powszechnie stosowane w kulturystyce w celu zapobiegania rozpadowi mięśni poprzez transport azotu do narządów, usuwanie toksycznego amoniaku i zwiększanie zapasów glikogenu. Substancja stosowana jest w celu łagodzenia objawów przewlekłego zmęczenia, poprawy tła emocjonalnego, leczenia reumatoidalnego zapalenia stawów, choroby wrzodowej, alkoholizmu, impotencji, twardziny skóry. Liderami pod względem zawartości glutaminy są pietruszka i szpinak.
4. Karnityna. Wiąże i usuwa kwasy tłuszczowe z organizmu. Aminokwas wzmacnia działanie witamin E, C, zmniejsza nadwagę, zmniejsza obciążenie serca. W ludzkim ciele karnityna jest produkowana z glutaminy i metioniny w wątrobie i nerkach. Należy do typów: D i L. Największą wartością dla organizmu jest L-karnityna, która zwiększa przepuszczalność błon komórkowych dla kwasów tłuszczowych. Tym samym aminokwas zwiększa wykorzystanie lipidów, spowalnia syntezę cząsteczek trójglicerydów w podskórnym złożu tłuszczu. Po zażyciu karnityny wzrasta utlenianie lipidów, uruchamiany jest proces utraty tkanki tłuszczowej, któremu towarzyszy uwolnienie energii zmagazynowanej w postaci ATP. L-karnityna wzmaga tworzenie lecytyny w wątrobie, obniża poziom cholesterolu oraz zapobiega powstawaniu blaszek miażdżycowych. Pomimo tego, że aminokwas ten nie należy do kategorii związków niezbędnych, regularne przyjmowanie substancji zapobiega rozwojowi patologii serca i pozwala osiągnąć aktywną długowieczność. Pamiętaj, że wraz z wiekiem poziom karnityny spada, dlatego osoby starsze powinny przede wszystkim dodatkowo wprowadzić do swojej codziennej diety suplement diety. Ponadto większość substancji jest syntetyzowana z witamin C, B6, metioniny, żelaza, lizyny. Brak któregokolwiek z tych związków powoduje niedobór L-karnityny w organizmie. Naturalne źródła aminokwasów: drób, żółtka jaj, dynia, sezam, jagnięcina, twarożek, śmietana.
5. Asparagina. Potrzebny do syntezy amoniaku, prawidłowego funkcjonowania układu nerwowego. Aminokwas znajduje się w produktach mlecznych, szparagach, serwatce, jajach, rybach, orzechach, ziemniakach, mięsie drobiowym.
6. Kwas asparaginowy. Uczestniczy w syntezie argininy, lizyny, izoleucyny, tworzeniu uniwersalnego paliwa dla organizmu – trójfosforanu adenozyny (ATP), który dostarcza energii dla procesów wewnątrzkomórkowych. Kwas asparaginowy stymuluje produkcję neuroprzekaźników, zwiększa stężenie dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NADH), który jest niezbędny do utrzymania funkcjonowania układu nerwowego i mózgu. Związek jest syntetyzowany samodzielnie, natomiast jego stężenie w komórkach można zwiększyć poprzez włączenie do diety następujących produktów: trzciny cukrowej, mleka, wołowiny, mięsa drobiowego.
7. Kwas glutaminowy. Jest najważniejszym neuroprzekaźnikiem pobudzającym w rdzeniu kręgowym. Związek organiczny bierze udział w przechodzeniu potasu przez barierę krew-mózg do płynu mózgowo-rdzeniowego i odgrywa główną rolę w metabolizmie triglicerydów. Mózg jest w stanie wykorzystać glutaminian jako paliwo. Zapotrzebowanie organizmu na dodatkowe przyjmowanie aminokwasów wzrasta wraz z padaczką, depresją, pojawieniem się wczesnych siwych włosów (do 30 lat), zaburzeniami układu nerwowego. Naturalne źródła kwasu glutaminowego: orzechy włoskie, pomidory, grzyby, owoce morza, ryby, jogurty, sery, suszone owoce.
8. Prolina Stymuluje syntezę kolagenu, jest potrzebna do tworzenia tkanki chrzęstnej, przyspiesza procesy gojenia. Źródła proliny: jajka, mleko, mięso. Wegetarianom zaleca się przyjmowanie aminokwasów wraz z suplementami diety.
9. Serin. Reguluje ilość kortyzolu w tkance mięśniowej, uczestniczy w syntezie przeciwciał, immunoglobulin, serotoniny, wspomaga wchłanianie kreatyny, uczestniczy w metabolizmie tłuszczów. Seryna wspomaga prawidłowe funkcjonowanie ośrodkowego układu nerwowego. Główne źródła pokarmowe aminokwasów: kalafior, brokuły, orzechy, jajka, mleko, soja, kumys, wołowina, pszenica, orzeszki ziemne, mięso drobiowe.

W ten sposób aminokwasy biorą udział w przebiegu wszystkich funkcji życiowych w organizmie człowieka. Przed zakupem suplementów diety zaleca się skonsultowanie ze specjalistą. Pomimo tego, że przyjmowanie leków z aminokwasów wprawdzie jest uważane za bezpieczne, może jednak zaostrzać ukryte problemy zdrowotne.

Rodzaje białka według pochodzenia

Obecnie wyróżnia się następujące rodzaje białka: jaja, serwatka, warzywa, mięso, ryby.

Rozważ opis każdego z nich.

1. Jajko. Uważany za wzorzec wśród białek, wszystkie inne białka są uszeregowane względem niego, ponieważ mają najwyższą strawność. Skład żółtka obejmuje owomukoid, owomucynę, lizocynę, albuminę, owoglobulinę, albuminę węgla, awidynę, a albumina jest składnikiem białkowym. Surowe jaja kurze nie są zalecane dla osób z zaburzeniami trawienia. Wynika to z faktu, że zawierają inhibitor enzymu trypsyny, który spowalnia trawienie pokarmu, oraz białko awidynę, która przyłącza życiową witaminę H. Powstały związek nie jest wchłaniany przez organizm i jest wydalany. Dlatego dietetycy nalegają na stosowanie białka jaja dopiero po obróbce cieplnej, która uwalnia składnik odżywczy z kompleksu biotyna-awidyna i niszczy inhibitor trypsyny. Zalety tego typu białka: przeciętna szybkość wchłaniania (9 gramów na godzinę), wysoki skład aminokwasowy, wspomaga redukcję masy ciała. Wady białka jaja kurzego obejmują ich wysoki koszt i alergenność.
2. Serwatka mleczna. Białka z tej kategorii mają najwyższy wskaźnik rozpadu (10-12 gramów na godzinę) wśród całych białek. Po zażyciu produktów na bazie serwatki, w ciągu pierwszej godziny dramatycznie wzrasta poziom peptydów i aminokwasów we krwi. Jednocześnie nie zmienia się funkcja kwasotwórcza żołądka, co eliminuje możliwość tworzenia się gazów i zakłócenia procesu trawienia. Skład tkanki mięśniowej człowieka pod względem zawartości aminokwasów egzogennych (waliny, leucyny i izoleucyny) jest najbliższy składowi białek serwatkowych. Ten rodzaj białka obniża poziom cholesterolu, zwiększa ilość glutationu, ma niski koszt w porównaniu z innymi rodzajami aminokwasów. Główną wadą białka serwatkowego jest szybkie wchłanianie się związku, co sprawia, że ​​wskazane jest przyjmowanie go przed lub bezpośrednio po treningu. Głównym źródłem białka jest słodka serwatka pozyskiwana podczas produkcji serów podpuszczkowych. Wyróżnij koncentrat, izolat, hydrolizat białka serwatkowego, kazeinę. Pierwsza z otrzymanych form nie wyróżnia się wysoką czystością i zawiera tłuszcze, laktozę, która stymuluje tworzenie się gazów. Poziom białka w nim wynosi 35-70%. Z tego powodu koncentrat białka serwatkowego jest najtańszą formą budulca w kręgach żywieniowych dla sportowców. Isolate to produkt o wyższym stopniu oczyszczenia, zawiera 95% frakcji białkowych. Jednak pozbawieni skrupułów producenci czasami oszukują, dostarczając mieszaninę izolatu, koncentratu, hydrolizatu jako białka serwatkowego. Dlatego należy dokładnie sprawdzić skład suplementu, w którym izolat powinien być jedynym składnikiem. Hydrolizat to najdroższy rodzaj białka serwatkowego, który jest gotowy do natychmiastowego wchłonięcia i szybko penetruje tkankę mięśniową. Kazeina po dostaniu się do żołądka zamienia się w skrzep, który dzieli się przez długi czas (4-6 gramów na godzinę). Ze względu na tę właściwość białko jest zawarte w preparatach dla niemowląt, ponieważ dostaje się do organizmu stabilnie i równomiernie, a intensywny przepływ aminokwasów prowadzi do odchyleń w rozwoju dziecka.
3. Warzywo. Pomimo tego, że białka w takich produktach są niekompletne, w połączeniu ze sobą tworzą pełnowartościowe białko (najlepsza kombinacja to rośliny strączkowe + ziarna). Głównymi dostawcami budulca pochodzenia roślinnego są produkty sojowe zwalczające osteoporozę, nasycające organizm witaminami E, B, fosforem, żelazem, potasem, cynkiem. Po spożyciu białko sojowe obniża poziom cholesterolu, rozwiązuje problemy związane z powiększeniem prostaty i zmniejsza ryzyko rozwoju nowotworów złośliwych piersi. Wskazany dla osób cierpiących na nietolerancję na produkty mleczne. Do produkcji dodatków stosuje się izolat sojowy (zawiera 90% białka), koncentrat sojowy (70%), mąkę sojową (50%). Szybkość wchłaniania białka wynosi 4 gramy na godzinę. Wady aminokwasu to: aktywność estrogenna (z tego powodu związek nie powinien być przyjmowany przez mężczyzn w dużych dawkach, ponieważ mogą wystąpić zaburzenia rozrodu), obecność trypsyny, która spowalnia trawienie. Rośliny zawierające fitoestrogeny (związki niesteroidowe podobne w budowie do żeńskich hormonów płciowych): len, lukrecja, chmiel, koniczyna czerwona, lucerna, czerwone winogrona. Białko roślinne występuje również w warzywach i owocach (kapusta, granaty, jabłka, marchew), zbożach i roślinach strączkowych (ryż, lucerna, soczewica, siemię lniane, owies, pszenica, soja, jęczmień), napojach (piwo, bourbon). Często w sporcie Dieta wykorzystuje białko grochu. Jest to wysoce oczyszczony izolat zawierający największą ilość aminokwasu argininy (8,7% na gram białka) w stosunku do serwatki, soi, kazeiny i materiału jajecznego. Dodatkowo białko grochu jest bogate w glutaminę, lizynę. Ilość zawartych w nim BCAA sięga 18%. Co ciekawe, białko ryżowe zwiększa korzyści hipoalergicznego białka grochowego, stosowanego w diecie surowych jedzących, sportowców i wegetarian.
4. Mięso. Ilość zawartego w nim białka sięga 85%, z czego 35% to niezastąpione aminokwasy. Białko mięsne charakteryzuje się zerową zawartością tłuszczu, ma wysoki poziom przyswajalności.
5. Ryba. Ten kompleks jest zalecany do użytku przez zwykłą osobę. Ale jest wysoce niepożądane, aby sportowcy używali białka w celu pokrycia dziennego zapotrzebowania, ponieważ izolat białka rybnego rozkłada się na aminokwasy 3 razy dłużej niż kazeina.

Tak więc w celu zmniejszenia masy ciała, przyrostu masy mięśniowej, podczas pracy nad ulgą zaleca się stosowanie złożonych białek. Zapewniają szczytowe stężenie aminokwasów zaraz po spożyciu.

Otyli sportowcy, którzy mają skłonność do tworzenia się tłuszczu, powinni preferować 50-80% wolnego białka od szybkiego białka. Ich główne spektrum działania ukierunkowane jest na długotrwałe odżywienie mięśni.

Wchłanianie kazeiny jest wolniejsze niż białka serwatkowego. Dzięki temu stężenie aminokwasów we krwi stopniowo wzrasta i utrzymuje się na wysokim poziomie przez 7 godzin. W przeciwieństwie do kazeiny białko serwatkowe jest znacznie szybciej wchłaniane w organizmie, co powoduje najsilniejsze uwalnianie związku w krótkim okresie czasu (pół godziny). Dlatego zaleca się jego przyjmowanie, aby zapobiec katabolizmowi białek mięśniowych bezpośrednio przed i bezpośrednio po wysiłku.

Pozycję pośrednią zajmuje białko jaja. Aby wysycić krew bezpośrednio po wysiłku i utrzymać wysokie stężenie białka po ćwiczeniach siłowych, należy jej spożycie połączyć z izolatem serwatki, czyli aminokwasem wkrótce. Ta mieszanka trzech białek eliminuje wady każdego składnika, łączy w sobie wszystkie pozytywne cechy. Najbardziej kompatybilny z białkiem sojowym serwatki.

Wartość dla człowieka

Rola, jaką białka odgrywają w żywych organizmach jest tak duża, że ​​prawie niemożliwe jest rozważenie każdej funkcji, ale pokrótce podkreślimy najważniejsze z nich.

1. Ochronne (fizyczne, chemiczne, odpornościowe). Białka chronią organizm przed szkodliwym działaniem wirusów, toksyn, bakterii, uruchamiając mechanizm syntezy przeciwciał. Kiedy białka ochronne wchodzą w interakcję z obcymi substancjami, działanie biologiczne patogenów zostaje zneutralizowane. Ponadto białka biorą udział w procesie koagulacji fibrynogenu w osoczu krwi, co przyczynia się do powstawania skrzepu i zablokowania rany. Dzięki temu w przypadku uszkodzenia osłony ciała białko chroni organizm przed utratą krwi.
2. katalityczny. Wszystkie enzymy, tak zwane katalizatory biologiczne, są białkami.
3. Transport. Głównym nośnikiem tlenu jest hemoglobina, białko krwi. Ponadto inne rodzaje aminokwasów w procesie reakcji tworzą związki z witaminami, hormonami, tłuszczami, zapewniając ich dostarczenie do komórek, narządów wewnętrznych i tkanek.
4. Pożywny. Tak zwane białka rezerwowe (kazeina, albumina) są źródłem pokarmu do tworzenia i wzrostu płodu w macicy.
5. Hormonalne. Większość hormonów w organizmie człowieka (adrenalina, noradrenalina, tyroksyna, glukagon, insulina, kortykotropina, somatotropina) to białka.
6. Budowanie keratyny – głównego składnika strukturalnego włosów, kolagenu – tkanki łącznej, elastyny ​​– ścian naczyń krwionośnych. Białka cytoszkieletu nadają kształt organelli i komórkom. Większość białek strukturalnych jest nitkowatych.
7. Silnik. Aktyna i miozyna (białka mięśniowe) biorą udział w relaksacji i skurczu tkanek mięśniowych. Białka regulują translację, splicing, intensywność transkrypcji genów, a także proces przemieszczania się komórek w cyklu. Białka motoryczne odpowiadają za ruch ciała, ruch komórek na poziomie molekularnym (rzęski, wici, leukocyty), transport wewnątrzkomórkowy (kinezyna, dyneina).
8. Sygnał. Funkcję tę pełnią cytokiny, czynniki wzrostu, białka hormonalne. Przekazują sygnały między narządami, organizmami, komórkami, tkankami.
9. Chwytnik. Jedna część receptora białkowego odbiera denerwujący sygnał, druga reaguje i promuje zmiany konformacyjne. Tak więc związki katalizują reakcję chemiczną, wiążą wewnątrzkomórkowe cząsteczki pośredniczące, służą jako kanały jonowe.

Oprócz powyższych funkcji białka regulują poziom pH środowiska wewnętrznego, pełnią funkcję rezerwowego źródła energii, zapewniają rozwój, reprodukcję organizmu, kształtują zdolność myślenia.

W połączeniu z triglicerydami białka biorą udział w tworzeniu błon komórkowych, a węglowodany w produkcji sekretów.

Synteza białek

Synteza białek to złożony proces zachodzący w cząsteczkach rybonukleoproteinowych komórki (rybosomach). Białka są przekształcane z aminokwasów i makrocząsteczek pod kontrolą informacji zaszyfrowanej w genach (w jądrze komórkowym).

Każde białko składa się z reszt enzymatycznych, które są określone przez sekwencję nukleotydową genomu kodującego tę część komórki. Ponieważ DNA koncentruje się w jądrze komórkowym, a synteza białek odbywa się w cytoplazmie, informacja z kodu pamięci biologicznej do rybosomów jest przekazywana przez specjalnego pośrednika zwanego mRNA.

Biosynteza białek przebiega w sześciu etapach.

1. Przenoszenie informacji z DNA na i-RNA (transkrypcja). W komórkach prokariotycznych przepisywanie genomu rozpoczyna się od rozpoznania określonej sekwencji nukleotydowej DNA przez enzym polimerazę RNA.
2. Aktywacja aminokwasów. Każdy „prekursor” białka, wykorzystujący energię ATP, jest połączony wiązaniami kowalencyjnymi z transportową cząsteczką RNA (t-RNA). Jednocześnie t-RNA składa się z kolejno połączonych nukleotydów – antykodonów, które określają indywidualny kod genetyczny (tryplet-kodon) aktywowanego aminokwasu.
3. Wiązanie białek z rybosomami (inicjacja). Cząsteczka i-RNA zawierająca informacje o konkretnym białku jest połączona z małą cząstką rybosomu i inicjującym aminokwasem przyłączonym do odpowiedniego t-RNA. W tym przypadku makrocząsteczki transportujące wzajemnie odpowiadają tripletowi i-RNA, który sygnalizuje początek łańcucha białkowego.
4. Wydłużenie łańcucha polipeptydowego (elongacja). Nagromadzenie fragmentów białka następuje przez kolejne dodawanie aminokwasów do łańcucha, transportowanych do rybosomu za pomocą transportowego RNA. Na tym etapie powstaje ostateczna struktura białka.
5. Zatrzymaj syntezę łańcucha polipeptydowego (terminacja). Zakończenie budowy białka sygnalizowane jest przez specjalną trójkę mRNA, po czym polipeptyd jest uwalniany z rybosomu.
6. Fałdowanie i obróbka białek. Aby przyjąć charakterystyczną strukturę polipeptydu, samorzutnie koaguluje, tworząc swoją konfigurację przestrzenną. Białko po syntezie na rybosomie podlega modyfikacji chemicznej (przetwarzaniu) przez enzymy, w szczególności fosforylację, hydroksylację, glikozylację i tyrozynę.

Nowo powstałe białka zawierają na końcu fragmenty polipeptydowe, które działają jako sygnały kierujące substancje w obszar oddziaływania.

Transformacja białek jest kontrolowana przez geny operatorowe, które wraz z genami strukturalnymi tworzą grupę enzymatyczną zwaną operonem. System ten jest kontrolowany przez geny regulatorowe za pomocą specjalnej substancji, którą w razie potrzeby syntetyzują. Oddziaływanie tej substancji z operatorem prowadzi do zablokowania genu kontrolującego, aw rezultacie do zakończenia operonu. Sygnałem do wznowienia pracy układu jest reakcja substancji z cząstkami induktora.

Stawka dzienna

Jak widać, zapotrzebowanie organizmu na białka zależy od wieku, płci, kondycji fizycznej i ćwiczeń. Brak białka w żywności prowadzi do zaburzeń czynności narządów wewnętrznych.

Wymiana w ludzkim ciele

Metabolizm białek to zespół procesów, które odzwierciedlają aktywność białek w organizmie: trawienie, rozpad, przyswajanie w przewodzie pokarmowym, a także udział w syntezie nowych substancji potrzebnych do podtrzymywania życia. Biorąc pod uwagę, że metabolizm białek reguluje, integruje i koordynuje większość reakcji chemicznych, ważne jest zrozumienie głównych etapów transformacji białek.

Wątroba odgrywa kluczową rolę w metabolizmie peptydów. Jeśli narząd filtrujący przestanie uczestniczyć w tym procesie, po 7 dniach nastąpi zgon.

Sekwencja przebiegu procesów metabolicznych.

1. Deaminacja aminokwasów. Proces ten jest niezbędny do przekształcenia nadmiaru struktur białkowych w tłuszcze i węglowodany. Podczas reakcji enzymatycznych aminokwasy są modyfikowane w odpowiednie ketokwasy, tworząc amoniak, produkt uboczny rozkładu. Deanimacja 90% struktur białkowych zachodzi w wątrobie, aw niektórych przypadkach w nerkach. Wyjątkiem są aminokwasy rozgałęzione (walina, leucyna, izoleucyna), które ulegają metabolizmowi w mięśniach szkieletu.
2. Tworzenie mocznika. Amoniak, który został uwolniony podczas deaminacji aminokwasów, jest toksyczny dla organizmu człowieka. Neutralizacja substancji toksycznej następuje w wątrobie pod wpływem enzymów, które przekształcają ją w kwas moczowy. Następnie mocznik dostaje się do nerek, skąd jest wydalany wraz z moczem. Pozostała część cząsteczki, która nie zawiera azotu, jest modyfikowana w glukozę, która podczas rozpadu uwalnia energię.
3. Wzajemne konwersje między wymiennymi typami aminokwasów. W wyniku reakcji biochemicznych w wątrobie (aminowanie redukcyjne, transaminacja ketokwasów, przemiany aminokwasowe) powstają wymienne i warunkowo niezbędne struktury białkowe, które kompensują ich brak w diecie.
4. Synteza białek osocza. Prawie wszystkie białka krwi, z wyjątkiem globulin, powstają w wątrobie. Najważniejszymi z nich i dominującymi pod względem ilościowym są albuminy i czynniki krzepnięcia krwi. Proces trawienia białek w przewodzie pokarmowym zachodzi poprzez sekwencyjne działanie na nie enzymów proteolitycznych, dzięki czemu produkty rozpadu mają zdolność wchłaniania się do krwi przez ścianę jelita.

Rozpad białek rozpoczyna się w żołądku pod wpływem soku żołądkowego (pH 1,5-2), który zawiera enzym pepsynę, który przyspiesza hydrolizę wiązań peptydowych między aminokwasami. Następnie trawienie jest kontynuowane w dwunastnicy i jelicie czczym, gdzie wchodzi sok trzustkowy i jelitowy (pH 7,2-8,2) zawierający nieaktywne prekursory enzymów (trypsynogen, prokarboksypeptydaza, chymotrypsynogen, proelastaza). Błona śluzowa jelit wytwarza enzym enteropeptydazę, który aktywuje te proteazy. Substancje proteolityczne zawarte są również w komórkach błony śluzowej jelit, dlatego hydroliza drobnych peptydów następuje po ostatecznym wchłonięciu.

W wyniku takich reakcji 95-97% białek rozkłada się na wolne aminokwasy, które są wchłaniane w jelicie cienkim. Przy braku lub niskiej aktywności proteaz niestrawione białko przedostaje się do jelita grubego, gdzie ulega procesom rozpadu.

Niedobór białka

Białka to klasa wysokocząsteczkowych związków zawierających azot, funkcjonalny i strukturalny składnik ludzkiego życia. Biorąc pod uwagę, że białka odpowiadają za budowę komórek, tkanek, narządów, syntezę hemoglobiny, enzymów, hormonów peptydowych, prawidłowy przebieg reakcji metabolicznych, ich brak w diecie prowadzi do zaburzeń funkcjonowania wszystkich układów organizmu.

Objawy niedoboru białka:

• niedociśnienie i dystrofia mięśniowa;
• inwalidztwo;
• zmniejszenie grubości fałdu skórnego, zwłaszcza nad mięśniem trójgłowym barku;
• drastyczna utrata masy ciała;
• zmęczenie psychiczne i fizyczne;
• obrzęk (ukryty, a następnie oczywisty);
• chłód;
• zmniejszenie turgoru skóry, w wyniku czego staje się ona sucha, zwiotczała, ospała, pomarszczona;
• pogorszenie stanu funkcjonalnego włosów (wypadanie, przerzedzenie, suchość);
• zmniejszony apetyt;
• słabe gojenie ran;
• ciągłe uczucie głodu lub pragnienia;
• upośledzone funkcje poznawcze (pamięć, uwaga);
• brak przyrostu masy ciała (u dzieci).

Pamiętaj, że oznaki łagodnej formy niedoboru białka mogą być nieobecne przez długi czas lub mogą być ukryte.

Jednak każdej fazie niedoboru białka towarzyszy osłabienie odporności komórkowej i wzrost podatności na infekcje.

W rezultacie pacjenci częściej cierpią na choroby układu oddechowego, zapalenie płuc, zapalenie żołądka i jelit i patologie narządów moczowych. Wraz z przedłużającym się niedoborem związków azotowych rozwija się ciężka postać niedoboru białkowo-energetycznego, któremu towarzyszy zmniejszenie objętości mięśnia sercowego, zanik tkanki podskórnej i obniżenie przestrzeni międzyżebrowej.

Konsekwencje ciężkiej postaci niedoboru białka:

• wolny puls;
• pogorszenie wchłaniania białka i innych substancji z powodu nieodpowiedniej syntezy enzymów;
• zmniejszenie objętości serca;
• niedokrwistość;
• naruszenie implantacji jaja;
• opóźnienie wzrostu (u noworodków);
• zaburzenia czynnościowe gruczołów dokrewnych;
• zaburzenie równowagi hormonalnej;
• stany niedoboru odporności;
• zaostrzenie procesów zapalnych z powodu upośledzonej syntezy czynników ochronnych (interferon i lizozym);
• zmniejszenie częstości oddechów.

Brak białka w diecie szczególnie niekorzystnie wpływa na organizm dziecka: spowalnia wzrost, zaburzone jest tworzenie kości, opóźniony jest rozwój umysłowy.

Istnieją dwie formy niedoboru białka u dzieci:

1. Szaleństwo (niedobór suchego białka). Choroba ta charakteryzuje się ciężką atrofią mięśni i tkanki podskórnej (z powodu wykorzystania białka), opóźnieniem wzrostu i utratą masy ciała. Jednocześnie obrzęki, wyraźne lub ukryte, nie występują w 95% przypadków.
2. Kwashiorkor (niedobór izolowanego białka). Na początkowym etapie dziecko ma apatię, drażliwość, letarg. Następnie obserwuje się opóźnienie wzrostu, niedociśnienie mięśniowe, zwyrodnienie tłuszczowe wątroby i zmniejszenie turgoru tkanek. Wraz z tym pojawia się obrzęk, maskujący utratę wagi, przebarwienia skóry, łuszczenie się niektórych części ciała i przerzedzenie włosów. Często z kwashiorkorem występują wymioty, biegunka, anoreksja, a w ciężkich przypadkach dochodzi do śpiączki lub otępienia, które często kończą się śmiercią.

Wraz z tym dzieci i dorośli mogą rozwinąć mieszane formy niedoboru białka.

Przyczyny rozwoju niedoboru białka

Możliwe przyczyny rozwoju niedoboru białka to:

• nierównowaga jakościowa lub ilościowa żywienia (dieta, głód, menu ubogie w białko, zła dieta);
• wrodzone zaburzenia metaboliczne aminokwasów;
• zwiększona utrata białka z moczu;
• długotrwały brak pierwiastków śladowych;
• naruszenie syntezy białek z powodu przewlekłych patologii wątroby;
• alkoholizm, uzależnienie od narkotyków;
• ciężkie oparzenia, krwawienia, choroby zakaźne;
• upośledzone wchłanianie białka w jelicie.

Niedobór białka i energii jest dwojakiego rodzaju: pierwotny i wtórny. Pierwsze zaburzenie spowodowane jest niedostatecznym przyjmowaniem składników odżywczych do organizmu, a drugie – konsekwencją zaburzeń czynnościowych lub przyjmowania leków hamujących syntezę enzymów.

W łagodnym i umiarkowanym stadium niedoboru białka (pierwotnego) ważne jest wyeliminowanie możliwych przyczyn rozwoju patologii. Aby to zrobić, zwiększ dzienne spożycie białek (proporcjonalnie do optymalnej masy ciała), przepisz przyjmowanie kompleksów multiwitaminowych. W przypadku braku zębów lub spadku apetytu do sondy lub samodzielnego karmienia stosuje się dodatkowo płynne mieszanki składników odżywczych. Jeśli brak białka jest utrudniony przez biegunkę, pacjentom zaleca się podawanie preparatów jogurtowych. W żadnym wypadku nie zaleca się spożywania produktów mlecznych ze względu na niezdolność organizmu do przetwarzania laktozy.

Ciężkie postacie wtórnej niewydolności wymagają leczenia szpitalnego, ponieważ do identyfikacji zaburzenia konieczne są badania laboratoryjne. Aby wyjaśnić przyczynę patologii, mierzy się poziom rozpuszczalnego receptora interleukiny-2 we krwi lub białka C-reaktywnego. Albumina osocza, antygeny skórne, całkowita liczba limfocytów i limfocyty T CD4+ są również testowane w celu potwierdzenia historii i określenia stopnia dysfunkcji czynnościowej.

Głównymi priorytetami leczenia są przestrzeganie kontrolowanej diety, korekta gospodarki wodno-elektrolitowej, eliminacja patologii infekcyjnych, nasycenie organizmu substancjami odżywczymi. Biorąc pod uwagę, że wtórny brak białka może zapobiec wyleczeniu choroby, która wywołała jej rozwój, w niektórych przypadkach zaleca się żywienie pozajelitowe lub przez zgłębnik za pomocą skoncentrowanych mieszanin. Jednocześnie witaminoterapię stosuje się w dawkach dwukrotnie przekraczających dzienne zapotrzebowanie osoby zdrowej.

Jeśli pacjentka ma anoreksję lub przyczyna dysfunkcji nie została zidentyfikowana, dodatkowo stosuje się leki zwiększające apetyt. W celu zwiększenia masy mięśniowej dopuszczalne jest stosowanie sterydów anabolicznych (pod nadzorem lekarza). Przywrócenie równowagi białkowej u dorosłych następuje powoli, przez 6-9 miesięcy. U dzieci okres całkowitego wyzdrowienia trwa 3-4 miesiące.

Pamiętaj, aby zapobiegać niedoborom białka, ważne jest, aby każdego dnia włączać do swojej diety produkty białkowe pochodzenia roślinnego i zwierzęcego.

Przedawkować

Spożywanie pokarmów bogatych w białko ma negatywny wpływ na zdrowie człowieka. Przedawkowanie białka w diecie jest nie mniej niebezpieczne niż jego brak.

Charakterystyczne objawy nadmiaru białka w organizmie:

• zaostrzenie problemów z nerkami i wątrobą;
• utrata apetytu, oddychanie;
• zwiększona drażliwość nerwowa;
• obfity przepływ menstruacyjny (u kobiet);
• trudność w pozbyciu się nadwagi;
• problemy z układem sercowo-naczyniowym;
• zwiększone gnicie w jelitach.

Możesz określić naruszenie metabolizmu białek za pomocą bilansu azotowego. Jeśli ilość przyjmowanego i wydalanego azotu jest równa, mówi się, że dana osoba ma dodatni bilans. Bilans ujemny wskazuje na niewystarczające spożycie lub słabą przyswajalność białka, co prowadzi do spalania własnego białka. Zjawisko to leży u podstaw rozwoju wyczerpania.

Niewielki nadmiar białka w diecie, niezbędny do utrzymania prawidłowego bilansu azotowego, nie jest szkodliwy dla zdrowia człowieka. W tym przypadku jako źródło energii wykorzystuje się nadmiar aminokwasów. Jednak przy braku aktywności fizycznej u większości osób spożycie białka w ilości przekraczającej 1,7 grama na 1 kilogram masy ciała pomaga przekształcić nadmiar białka w związki azotowe (mocznik), glukozę, które muszą być wydalane przez nerki. Nadmiar składnika budulcowego prowadzi do powstania kwaśnego odczynu organizmu, wzrostu utraty wapnia. Ponadto białko zwierzęce często zawiera puryny, które mogą odkładać się w stawach, co jest prekursorem rozwoju dny moczanowej.

Przedawkowanie białka w organizmie człowieka jest niezwykle rzadkie. Obecnie w normalnej diecie bardzo brakuje wysokowartościowych białek (aminokwasów).

FAQ

Jakie są zalety i wady białek zwierzęcych i roślinnych?

Główną zaletą zwierzęcych źródeł białka jest to, że zawierają one wszystkie niezbędne dla organizmu aminokwasy, głównie w postaci skoncentrowanej. Wadami takiego białka jest przyjmowanie nadmiaru składnika budulcowego, który jest 2-3 razy większy niż dzienna norma. Ponadto produkty pochodzenia zwierzęcego często zawierają szkodliwe składniki (hormony, antybiotyki, tłuszcze, cholesterol), które powodują zatrucie organizmu produktami rozpadu, wypłukują „wapń” z kości, powodują dodatkowe obciążenie wątroby.

Białka roślinne są dobrze wchłaniane przez organizm. Nie zawierają szkodliwych składników, które pochodzą z białek zwierzęcych. Białka roślinne nie są jednak pozbawione wad. Większość produktów (oprócz soi) łączy się z tłuszczami (w nasionach), zawiera niekompletny zestaw niezbędnych aminokwasów.

Jakie białko najlepiej wchłania się w ludzkim ciele?

1. Jajo, stopień wchłaniania sięga 95 – 100%.
2. Mleko, ser – 85 – 95%.
3. Mięso, ryby – 80 – 92%.
4. Soja – 60 – 80%.
5. Ziarno – 50 – 80%.
6. Fasola – 40 – 60%.

Różnica ta wynika z faktu, że przewód pokarmowy nie wytwarza enzymów niezbędnych do rozkładu wszystkich rodzajów białek.

Jakie są zalecenia dotyczące spożycia białka?

1. Pokryj dzienne potrzeby organizmu.
2. Upewnij się, że z pożywieniem dostarczane są różne kombinacje białek.
3. Nie nadużywaj spożycia nadmiernych ilości białka przez długi czas.
4. Nie jedz w nocy pokarmów bogatych w białko.
5. Połącz białka pochodzenia roślinnego i zwierzęcego. Poprawi to ich wchłanianie.
6. Sportowcom przed treningiem w celu pokonania dużych obciążeń zaleca się wypicie bogatego w białko koktajlu proteinowego. Po zajęciach gainer pomaga uzupełnić zapasy składników odżywczych. Odżywka sportowa podnosi poziom węglowodanów, aminokwasów w organizmie, stymulując szybką regenerację tkanki mięśniowej.
7. Białka zwierzęce powinny stanowić 50% dziennej diety.
8. Do usunięcia produktów metabolizmu białek potrzeba znacznie więcej wody niż do rozkładu i przetwarzania innych składników żywności. Aby uniknąć odwodnienia, należy wypijać 1,5-2 litry niegazowanego płynu dziennie. Aby utrzymać równowagę wodno-solną, sportowcom zaleca się spożywanie 3 litrów wody.

Ile białka jednorazowo można strawić?

Wśród zwolenników częstego karmienia panuje opinia, że ​​na posiłek można wchłonąć nie więcej niż 30 gramów białka. Uważa się, że większa objętość obciąża przewód pokarmowy i nie jest w stanie poradzić sobie z trawieniem produktu. To jednak tylko mit.

Organizm ludzki za jednym posiedzeniem jest w stanie pokonać ponad 200 gramów białka. Część białka trafi do udziału w procesach anabolicznych lub SMP i będzie przechowywana jako glikogen. Najważniejszą rzeczą do zapamiętania jest to, że im więcej białka dostanie się do organizmu, tym dłużej będzie ono trawione, ale wszystko zostanie wchłonięte.

Nadmierna ilość białka prowadzi do wzrostu złogów tłuszczu w wątrobie, wzmożonej pobudliwości gruczołów dokrewnych i ośrodkowego układu nerwowego, wzmaga procesy próchnicy, ma negatywny wpływ na nerki.

Wnioski

Białka są integralną częścią wszystkich komórek, tkanek, narządów w ludzkim ciele. Białka odpowiadają za funkcje regulacyjne, motoryczne, transportowe, energetyczne i metaboliczne. Związki biorą udział w przyswajaniu minerałów, witamin, tłuszczów, węglowodanów, zwiększają odporność oraz służą jako budulec włókien mięśniowych.

Wystarczające dzienne spożycie białka (patrz Tabela nr 2 „Zapotrzebowanie na białko u ludzi”) jest kluczem do utrzymania zdrowia i dobrego samopoczucia przez cały dzień.